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Information

Verlag

De Gruyter

Jahr

2019

ISBN

9783110855951

Auflage

Thema

Biowissenschaften

Thema

Wissenschaft Allgemein

Inhaltsverzeichnis

Preface
Contents
I. A HISTORICAL NOTE
Two thousand years of fibrinogen research and evidence for fibrin being the first protein
II. GENE ANALYSIS
Fibrinogen evolution - The structure and evolution of fibrinogen: The coiled coil region
Absence of gross defect of fibrinogen genes in one patient with congenital afibrinogenemia
III. FIBRINOGEN-FIBRIN CONVERSION
Fibrinogen to fibrin - an overview
Fibrin - specific monoclonal antibodies are elicited by immunization with a synthetic fibrin-like peptide
Enhancement of fibrin polymerization by active site - inhibited thrombin
Peptides released from human fibrinogen by thrombic enzymes
The analysis of fibrinopeptide release from S--carboxymethylated fibrinogen chains using high-performance liquid chromatography
Moaification of the fibrin a-chain by dipeptidyl peptidase IV
IV. FIBRINOGEN-FIBRIN INTERACTION
Analysis of composition of soluble fibrinogen/fibrin complexes by differential ultracentrifugation
Reversible interactions of fibrin and fibrinogen: an ultracentrifugation study
V. NORMAL FIBRINOGEN VARIANTS
Evidence that the amount of heparin precipitable fraction is influenced by fibrinogen quality
The location of a second in vivo phosphorylation site in the Aa-chain of human fibrinogen
Evidence that the y chain population of human platelet fibrinogen lacks the y' variant that is present in plasma fibrinogen
Differences and similarities between human adult and fetal fibrinogen fragments D<sub>1</sub>
VI. ABNORMAL FIBRINOGEN VARIANTS
Functional defects in abnormal fibrinogens
Study of 10 cases of congenital dysfibrinogenemia: clinical and molecular biological aspects
Fibrinogens Sydney I and II, a kinetic study of (His<sup>16</sup> )FPA cleavage and its effect on FPB cleavage
Fibrinogens London I - IV, Manchester, Sydney I and II. Cleavage of fibrinopeptides by thrombin and expression of their polymerisation abnormalities
Aspects of evaluation of fibrinogen Stony Brook - A defect resulting in failure to release fibrinopeptide A
Fibrinogen Tokyo II: An abnormal fibrinogen with an impaired polymerization site on the aligned DD domain of fibrin molecules
Fibrinogen Milan II: A congenital dysfibrinogenemia with a defective clotting by thrombin, normal clotting by arvin, reptilase and prothrombin-staphy1ocoagulase complex, associated with thrombotic episodes
Preliminary report concerning two new cases of congenital dysfibrinogenemia (Homburg II and Homburg III)
The effect of sodium citrate on fibrin polymerisation in patients with liver disease
VII. FIBRINOGEN DEGRADATION PRODUCTS
Studies of the proteolytic fragments of the C-terminal portion of the a-chain of human fibrinogen
Biodistribution or human fibrinogen-derived peptides in rabbits
Structure-function studies on a vasoactive pentapeptide derived from plasm in degradation of human fibrin(ogen)
Purification and characteristics of a vasoactive peptide derived from elastase degradation of human fibrin(ogen)
Relation of crosslinked to non crosslinked fibrin derivatives in tumor ascites compared to cirrhosis ascites
VIII. INTERACTION WITH PLASMINOGEN AND ITS ACTIVATOR
Study of the interaction between plasminogen and fibrinogen degradation products using immunoenzymological assay
Fibrin and plasminogen structures involved in the tissue-type plasminogen activator catalyzed activation of plasminogen
Kinetics of the tissue-type plasminogen activatormediated activation of plasminogen. Influence of CNBr fibrin(ogen) fragment FCB-2 and different forms of plasminogen
IX. INTERACTION WITH CELLS
Structural characterization of the recognition site for platelet receptors on human fibrinogen
Binding or fibrinogen to ADP-treated platelets: Importance of the Aα-chain
Inhibition of fibrinogen binding to activated platelets by oligoamines
Specific interaction between fibrinogen-fibrin and endothelial cells
Influence of fibrin, fibrinogen and fibrinogen degradation products on cultured endothelial cells
Interaction of fibrin with malignant melanoma cells in long term culture
AUTHOR INDEX
SUBJECT INDEX